光環境適応研究グループ

Group of Plant Light Acclimation Reserch

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教員

教授: 坂本 亘 Prof. Dr. Wataru SAKAMOTO
E-mail:saka@(@以下はokayama-u.ac.jp を付けてください。)
専門分野: 植物分子生物学・遺伝学
Sonoda2.jpg 准教授: 松島 良 Assoc. Prof. Dr. Ryo MATSUSHIMA
E-mail:rmatsu@(@以下はokayama-u.ac.jp を付けてください。)
専門分野: 細胞生物学
kato photo 助教: 加藤 裕介 Assist. Prof. Dr. Yusuke KATO
E-mail:ykato@(@以下はokayama-u.ac.jp を付けてください。)
専門分野: 植物生理学・生化学

主な研究テーマ

1. 強光ストレス下における植物の光障害適応機構の解析
光合成において過剰な光エネルギーは光化学系IIに障害をあたえ、光合成機能の低下を引き起こすことが知られている。これを回避するため、光化学系IIでは障害をうけた反応中心タンパク質D1を直ちに分解/修復し、系全体の機能維持を行っている。光化学系IIの迅速な修復に関わる因子について、プロテアーゼを中心に解析している。

2. 葉緑体膜の修復と維持に関わる新奇タンパク質の解析
葉緑体は過剰な光エネルギーで脂質やタンパク質が損傷を受けやすいため、それらを緩和して環境に適応するための様々なしくみを発達させている。損傷を受けた葉緑体の膜を修復しながら葉緑体機能維持に関わっている、VIPP1と呼ばれるタンパク質について解析している。このタンパク質を強化することで、葉緑体での光合成能を強化させ、環境ストレスに強い作物の育成を目指している。

3. 葉緑体DNAの代謝機構に関する研究
細胞内共生に由来して葉緑体が持つDNAは、植物の発生段階によってそのコピー数が変動するがその生理学的意義や分子機構については不明である。これらの疑問を明らかにするための研究を、シロイヌナズナ突然変異体を用いて行っており、オルガネラDNA分解酵素の同定によるDNA分解現象の発見と、その機能解析を行っている。

4. 澱粉粒の形状多様性を支配する分子機構の解析
澱粉粒は、植物が光合成産物として色素体内に蓄積するグルコース多量体である。澱粉粒の形状は植物種によって大きく異なるが、その形状多様性を支配する分子機構は現在まで不明である。澱粉粒の形状について、イネ突然変異体を単離し解析を行っている。

Latest publications (for complete and most current publications visit group pages)

(1) Oikawa, K., Matsunaga, S., Mano, S., Kondo, M., Yamada, K., Hayashi, M., Kagawa, T., Kadota, A., Sakamoto, W., Higashi, S., Watanabe, M., Mitsui, T., Shigemasa, A., Iino, T., Hosokawa, Y. and Nishimura, M. Physical interaction between peroxisomes and chloroplasts elucidated by in situ laser analysis. Nature Plants 1: 15035. doi: 10.1038/nplants. 2015.35. (2015. 3.)
(2) Matsushima, R. Chapter 13 Morphological variations of starch grains. In: Starch: Metabolism and Structure. Edited by Nakamura, Y. Springer Japan. pp. 425-441. (2015. 4.)
(3) Kamau, P. K., Sano, S., Takami, T., Matsushima, R., Maekawa, M. and Sakamoto, W. A mutation in GIANT CHLOROPLAST encoding a PARC6 homolog affects spikelet fertility in rice. Plant Cell Physiol. 56: 977-991. doi: 10.1093/pcp/pcv024. (2015. 5.)
(4) Crofts, N., Abe, N., Oitome, N. F., Matsushima, R., Hayashi, M., Tetlow, I. J., Emes, M. J., Nakamura, Y. and Fujita, N. Amylopectin biosynthetic enzymes from developing rice seed form enzymatically active protein complexes. J. Exp. Bot. 66: 4469-4482. doi: 10.1093/jxb/erv212. (2015. 5.)
(5) Kim, J., Kimber, M. S., Nishimura, K., Friso, G., Schultz, L., Ponnala, L. and van Wijk, K. J. Structures, Functions, and Interactions of ClpT1 and ClpT2 in the Clp Protease System of Arabidopsis Chloroplasts. Plant Cell 27: 1477-1496. doi: 10.1105/tpc.15.00106. (2015. 5.)
(6) Matsushima, R., Maekawa, M. and Sakamoto, W. Geometrical formation of compound starch grains in rice implements Voronoi diagram. Plant Cell Physiol. 56: 2150-2157. doi: 10.1093/pcp/pcv123. (2015. 8.)
(7) Zhang, L. and Sakamoto, W. Possible function of VIPP1 in maintaining chloroplast membranes. Biochim. Biophys. Acta 1847: 831-837. doi: 10.1016/j.bbabio.2015.02.013. (2015. 9.)
(8) Nishimura, K. and van Wijk, K. J. Organization, function and substrates of the essential Clp protease system in plastids. Biochim. Biophys. Acta 1847: 915-930. doi: 10.1016/j.bbabio. (2015. 9.)
(9) Nishimura, K., Apitz, J., Friso, G., Kim, J., Ponnala, L., Grimm, B. and van Wijk, K. J. Discovery of a Unique Clp Component, ClpF, in Chloroplasts: A Proposed Binary ClpF-ClpS1 Adaptor Complex Functions in Substrate Recognition and Delivery. Plant Cell 27: 2677-2691. doi: 10.1105/tpc.15.00574. (2015. 10.)
(10) Kato, Y., Ozawa, S., Takahashi, Y. and Sakamoto, W. D1 fragmentation in photosystem II repair caused by photo-damage of a two-step model. Photosynth. Res. 126: 409-416. doi: 10.1007/s11120-015-0144-7. (2015. 12.)